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Einführung in Tenside
Tenside besitzen eine amphiphile molekulare Struktur: Ein Ende enthält eine hydrophile Gruppe, die als hydrophiler Kopf bezeichnet wird, während das andere Ende eine hydrophobe Gruppe enthält, die als hydrophobe Schwanz bekannt ist. Der hydrophile Kopf ermöglicht es Tensiden, sich in Wasser in ihrer Monomerform aufzulösen.
Die hydrophile Gruppe ist häufig eine polare Gruppe, die eine Carboxylgruppe (-COOH), eine Sulfonsäuregruppe (-so3h), eine Aminogruppe (-nh2), Amine und ihre Salze, Hydroxylgruppen (-OH), Amidgruppen oder Ether-Verknüpfungen (-O-) sein kann.
Die hydrophobe Gruppe ist typischerweise eine nichtpolare Kohlenwasserstoffkette, wie hydrophobe Alkylketten (r- für Alkyl) oder aromatische Gruppen (AR-für Aryl).
Tenside können in ionische Tenside (einschließlich kationischer und anionischer Tenside), nichtionischen Tensiden, amphoteren Tensiden, gemischten Tensiden und anderen kategorisiert werden. In Tensidlösungen bilden Tensidmoleküle, wenn die Konzentration des Tensids einen bestimmten Wert erreicht, verschiedene geordnete Aggregate, die als Mizellen bezeichnet werden. Der Prozess der Mizellisierung oder Mizellenbildung ist eine entscheidende grundlegende Eigenschaft von Tensidlösungen, da viele wichtige Grenzflächenphänomene mit der Bildung von Mizellen verbunden sind.
Die Konzentration, bei der Tenside Mizellen in Lösung bilden, wird als kritische Mizellenkonzentration (CMC) bezeichnet. Mizellen sind nicht fest, kugelförmige Strukturen; Sie weisen vielmehr extreme Unregelmäßigkeiten und dynamische Formveränderungen auf. Unter bestimmten Bedingungen können Tenside auch umgekehrte Mizellenzustände aufweisen.
Faktoren, die CMC beeinflussen:
- Struktur des Tensids
- Typ und Präsenz von Additiven
- Temperatur
Wechselwirkungen zwischen Tensiden und Proteinen
Proteine enthalten nicht-polare, polare und geladene Gruppen, und viele amphiphile Moleküle können auf verschiedene Weise mit Proteinen interagieren. Abhängig von den Bedingungen können Tenside molekulare organisierte Aggregate mit unterschiedlichen Strukturen wie Mizellen oder umgekehrten Mizellen bilden, die unterschiedlich mit Proteinen interagieren.
Die Wechselwirkungen zwischen Proteinen und Tensiden (Protein-Oberfläche, PS) beinhalten hauptsächlich elektrostatische Wechselwirkungen und hydrophobe Wechselwirkungen. Ionische Tenside interagieren mit Proteinen hauptsächlich durch die elektrostatischen Kräfte der polaren Gruppe und die hydrophoben Wechselwirkungen der aliphatischen Kohlenstoffkette, die an die polaren und hydrophoben Regionen des Proteins binden und somit PS -Komplexe bilden.
Nichtionische Tenside interagieren hauptsächlich mit Proteinen durch hydrophobe Kräfte, wobei die hydrophoben Ketten mit den hydrophoben Regionen der Proteine interagieren. Die Wechselwirkung kann sowohl die Struktur als auch die Funktion des Tensids und des Proteins beeinflussen. Daher bestimmen die Art und Konzentration von Tensiden zusammen mit dem Umweltkontext, ob Tenside Proteine stabilisieren oder destabilisieren, und ob sie die Aggregation oder Dispersion fördern.
HLB -Wert von Tensiden
Damit ein Tensid seine einzigartige Grenzflächenaktivität aufweist, muss es die hydrophoben und hydrophilen Komponenten ausgleichen. Das HLB (hydrophillipophile Gleichgewicht) ist ein Maß für den hydrophilen lipophilen Gleichgewicht von Tensiden und dient als Indikator für die hydrophilen und hydrophoben Eigenschaften der Tenside.
Der HLB -Wert ist ein relativer Wert (zwischen 0 und 40). Zum Beispiel hat Paraffin einen HLB -Wert von 0 (keine hydrophile Komponente), Polyethylenglykol einen HLB -Wert von 20 und der hochdydrophile SDS (Natriumdodecylsulfat) hat einen HLB -Wert von 40. Der HLB -Wert kann bei der Auswahl von Surfaktantien als zahlreiche Referenz dienen. Ein höherer HLB -Wert zeigt eine bessere Hydrophilie an, während ein niedrigerer HLB -Wert eine schlechtere Hydrophilie hinweist.
Postzeit: Sep-10-2024